Imunologia

Interações antígeno-anticorpo

A associação específica de antígenos e anticorpos é dependente de ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, forças eletrostáticas e forças de van der Waals. Estes são todos laços de natureza fraca e não-covalente, ainda que algumas associações entre o antígeno e anticorpo possam ser bastante fortes. Tal como os anticorpos, os antígenos podem ser polivalentes, através de múltiplas cópias do mesmo epítopo, ou pela presença de múltiplos epítopos que são reconhecidos pelos vários anticorpos. Interações envolvendo polivalência podem produzir complexos mais estáveis, porém também podem resultar em dificuldades, reduzindo a possibilidade de ligação. Toda a ligação antígeno-anticorpo é reversível, e segue o princípio base da termodinâmica de qualquer interação bimolecular reversível.
O tempo necessário para atingir o equilíbrio é dependente da taxa de difusão e da afinidade do anticorpo para o antígeno, e pode variar amplamente. Constantes de afinidade podem ser afetadas pela temperatura, pH e solvente. Podem ser determinadas por anticorpos monoclonais, mas não por anticorpos policlonais, considerando as ligações múltiplas entre os anticorpos policlonais e seus antígenos. Medidas quantitativas de afinidade de anticorpos para antígenos podem ser feitas por diálise de equilíbrio. Uma diálise de equilíbrio repetida com uma concentração constante de anticorpo e variando a concentração de ligantes é usada ​​para gerar gráficos de Scatchard , que fornece informações sobre afinidade e possível reatividade cruzada.


A afinidade descreve a intensidade da interação antígeno-anticorpo em sítios antigênicos individuais. Dentro de cada local antigênico, a região variável do anticorpo "braço" interage através de forças não-covalentes fracas com o antígeno em vários locais. Quanto mais interações, mais forte a afinidade.
A avidez talvez seja uma medida mais informativa da estabilidade global ou da força do complexo antígeno-anticorpo. Ela é controlada por três fatores principais: afinidade entre anticorpo e epítopo, valência de antígeno e anticorpo, e arranjo estrutural da interação. Estes fatores defininem a especificidade do anticorpo, isto é, a probabilidade de que o anticorpo seja precisamente específico para um epítopo.
A reatividade cruzada refere-se a um anticorpo ou à uma população de anticorpos que se ligam aos epítopos de outros antígenos. Pode ser causada por baixa avidez, baixa especificidade do anticorpo, ou pela semelhança de epítopos pertencentes a antígenos distintos. A reatividade cruzada às vezes é desejável, quando se pretende a ligação do anticorpo a um grupo de antígenos relacionados ou em casos que é necessária a marcação de espécies relacionadas, quando a sequência do epítopo antigênico não é altamente conservada na evolução.

Técnicas imunoquímicas possibilitam extrema especificidade, ao nível molecular, de cada imunoglobulina com o seu antígeno, mesmo na presença de níveis elevados de moléculas contaminantes. A polivalência da maioria dos antígenos e anticorpos lhes permite agirem de modo a formar precipitados. Alguns exemplos de aplicações experimentais que utilizam anticorpos são Western Blot, imuno-histoquímica e imuno-citoquímica, Assay Enzyme-Linked Immunosorbent (ELISA), imunoprecipitação e citometria de fluxo.

Artigo por: Raphael Gonçalves Nicésio

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